脂蛋白脂肪酶（lipoprteinlipase，LPL）是
脂肪细胞、心肌细胞、骨骼肌细胞、乳腺细胞以及
巨噬细胞等实质细胞合成和分泌的一种糖蛋白，分子量为60ku，含3％-8％碳水化合物。
活性LPL以同源二聚体形式存在，通过静电引力与毛细血管内皮细胞表面的
多聚糖结合，
肝素可以促进此结合形式的LPL释放入血，并可提高其活性。LPL生理功能是
催化CM和VLDL核心的TG分解为
脂肪酸和
单酸甘油，以供组织氧化供能和贮存。LPL还参与VLDL和HDL之间的载脂蛋白和
磷脂的转换，ApoCⅡ为LPL必备的辅因子，其中的C端第61-79位氨基酸具有激活LPL的作用。在
哺乳纲如牛、鼠和猪等LPL的酶蛋白质一级结构有87％-94％的同源性，事实表明，LPL在进化过程中具有高度保守性，人类LPL、肝脂酶（hepatictriglyceridelipase，HTGL）及
胰脂酶具有高度相似的氨基酸序列，推测三者可能起源于同一个基因家族，有共同的作用机制。
LPL基因位于第8
染色体短臂8p22，长约35kb，由10个外显子和9个
内含子组成，编码475个氨基酸残基的
蛋白质，LPL基因位点存在多态性，主要分布在LPL基因内含子和侧翼序列中，其中内含子6中PVUⅡ多态位点和内含子8中HindⅢ多态位点与
高脂血症有关，并为高脂血症的家系连锁分析提供了遗传标记。
LPL在实质细胞的粗面
内质网合成，新合成的LPL留在核周围内质网，属于无活性酶，由mRNA翻译合成的无活性LPL，称为酶
前体，再经糖基化后，才转化成活性LPL。从
细胞中如何分泌，目前认为有两种机制，其一是细胞合成LPL后直接分泌，不贮存于细胞内，即称为基本型分泌；其二是调节型分泌，某些细胞新合成的LPL贮存在分泌管内，一旦细胞受到一个合适的促分泌刺激，LPL即分泌，此时分泌往往大于合成。所有细胞都具有基本型分泌，只有少部分细胞兼有两种分泌形式。存在于细胞膜外表面的
硫酸肝素糖蛋白（heparinsulphateproteoglycans，HSPG）使酶保持一种无活力的浓缩状态，然后通过一个尚未阐明的机制由肝素促使分泌，即肝素后刺激
血浆中得到活化的LPL，分布在含
三酸甘油脂的
脂蛋白中，主要是分解CM和VLDL的甘油三酯，并结合和附着在这些脂蛋白残粒中，可能作为肝摄取这些颗粒的信号。
LPL生理功能，目前认为是分解脂蛋白核成分的甘油三酯，也分解
磷脂如卵磷脂、
磷脂酰乙醇胺，并促使脂蛋白之间转移胆固醇、磷脂及载脂蛋白，其代谢产物
游离脂肪酸为组织提供能量，或再酯化为TG，储存在脂肪组织中。另外，LPL还具有增加CM残粒结合到LPL受体上的能力，促进CM残粒摄取。
测定
血浆LPL活性时，一定要静脉注射
肝素，因为LPL对肝素的亲和性很高。静脉注射肝素，使LPL从内皮细胞表面释放入血，这是测定血中LPL活性的一种必备操作。通常按每公斤体重10单位的量静脉注射，10分钟后采静脉血得到血浆再测LPL活性。一般静脉注射肝素后血浆总脂酶活性的1/3为LPL，剩余的几乎都是肝脂酶（HTGL）。目前还可用高浓度
盐酸或鱼精蛋白选择性抑制LPL活性的方法测定其活性。最近报道，还可用
英雄联盟职业联赛或HTGT抗体进行活性检测。
(1)脂肪组织男：1.10-4.00μmol FFA·h·g组织(：2.46)18.3-66.7U/kg(：41.0)女：1.85-12.5μmol FFA·h·g组织(：6.63)30.8-208U/kg(：110)(2)肌肉组织男：0.42-1.65μmol FFA·h·g组织(：0.87)7.0-27.5U/kg(：14.5)女：0.38-1.55μmol FFA·h·g组织(：0.90)6.3-25.8U/kg(：15.0)(3)血清加肝素：396±81nmol FFA·min·ml(±s)396±81U/L(±s)170±50U不加肝素70±50nmol FFA·min·ml(±s)。
LPL活性中度降低见于1型
高脂蛋白血症、
三酸甘油脂增高症、
糖尿病、肾衰、
淋巴瘤、
前列腺瘤等疾病。缺乏时首先反映在肝外脂肪组织上。LPL活性升高见于
肝炎、
胰腺炎、肝硬变、胰腺肿瘤等。
肝素、铅、钙、
胆盐、卵磷脂、
溶血性贫血卵磷脂均可激活脂蛋白脂肪酶(Lipoprotein Lipase)，口服避孕药可致活性下降。