披膜病毒是一类在其核壳外部覆盖有一层保护其活性的蛋白包膜的病毒。此类病毒的直径大多在40至70纳米之间，其核心为直径25至35纳米的二十面体核壳，内部包含连续线型正链RNA。

披膜病毒的病毒粒子呈球状，直径在60至70纳米之间，分子量约为52×10^6 kDa。在蔗糖密度梯度中的浮密度范围为：甲病毒，1.22 g/cm³；风疹病毒，1.18至1.19 g/cm³；动脉炎病毒，1.13至1.17 g/cm³。甲病毒和风疹病毒的沉降系数约为280 S，动脉炎病毒的沉降系数约为200至230 S。核衣壳呈二十面立体对称，直径30至40纳米，含单股线状RNA基因组。病毒核酸分子量约4×10^6 kDa，占病毒粒子总重量的8%至9%。披膜病毒的蛋白质种类较少，病毒粒子仅含3至4种蛋白质，占病毒粒子重量的62%。病毒囊膜为双层类脂膜，来源于宿主细胞的胞浆膜，囊膜紧密包裹着核衣壳，表面有糖蛋白组成的纤突（长4至10纳米）。病毒粒子一般只含有2种糖蛋白，E1和E2，分子量分别为45至53 kDa和53至59 kDa。某些甲病毒，如西门利克林病毒（Semliki forest virus, SFV），含有第三种糖蛋白E3，其分子量约10 kDa。在病毒粒子上，糖蛋白E1和E2形成异二聚体，它们具有红细胞吸附活性，含有中和性抗原表位，在甲病毒还含有血清型与亚型的特异抗原表位。这种异二聚体构成了病毒囊膜表面的纤突，在病毒粒子表面，每三个纤突组成1个三聚体（trimer），纤突排列成T=4二十面体晶格，恰好与衣壳蛋白组成的T=4二十面体立体对称结构呈1对1的相应关系。因此，整个病毒粒子有240个纤突（形成80个三聚体）和240个衣壳蛋白单位。这样的形态结构至少已在甲病毒属成员，如辛德毕斯病毒，获得证实。

披膜病毒科最初仅包括甲病毒属（Alphavirus）和黄病毒属（Flavivirus），后来增加了风疹病毒属（Rubivirus）和瘟病毒属（Pestivirus），使得该科病毒总数达到四个属。1986年，黄病毒从披膜病毒科中分离出来，成立了单独的病毒科。1991年，瘟病毒属也被移入黄病毒科。1995年，动脉炎病毒属从披膜病毒科中移出，加入冠状病毒科。尽管如此，动脉炎病毒属的分类地位仍在争议中，有些人主张将其提升为独立的动脉炎病毒科。

披膜病毒的核衣壳蛋白，又称核心蛋白（C），分子量为30至33 kDa。序列分析显示，辛德毕斯病毒C蛋白具有一种类似于某些植物病毒核衣壳蛋白的结构：N端约115个氨基酸残基带正电荷，可能与病毒基因组核糖核酸特异性地相互作用，以启动核衣壳的形成过程；其余部分约150个氨基酸残基，与糖蛋白E2膜内的C端相连，这一区域在所有甲病毒中都是保守的。病毒的脂质来自宿主细胞的胞浆膜，约占病毒粒子干重的30%。脂类的组成取决于病毒感染的细胞类型。磷酸甘油酯与胆固醇的比例在甲病毒为2:1，风疹病毒为4:1。糖约占病毒粒子重量的6%，存在于糖蛋白中，主要包括甘露糖和N-聚糖（N-linked glycan），此外，风疹病毒E2含有O-聚糖（O-linked glycan）。甲病毒能在pH值7至8的环境下稳定存在，但在酸性条件下会迅速失活。大多数甲病毒对高温敏感，37°C时的半衰期为7小时，但58°C时很快失活。风疹病毒在37°C时的半衰期仅有1至2小时，58°C时的半衰期为5至20分钟。由于含有脂质囊膜，所有披膜病毒对有机溶剂（乙醚和三氯甲烷等）和去污剂敏感。

披膜病毒的基因组为单股正链核糖核酸，沉降系数42至49S，5'端一般有帽结构，3'端有Poly(A)尾。基因组RNA具有感染性。在感染初期，病毒基因组可直接作为mRNA，翻译病毒复制所需的一些酶（非结构蛋白）。核酸序列测定显示，甲病毒基因组大小为11至12 kb；风疹病毒基因组大小约9.7 kb（不包括3'端Poly(A)尾）；动脉炎病毒基因组12.5至15.1 kb。披膜病毒基因组5'端帽结构与真核生物mRNA相似，但也有其独特之处，如在甲病毒粒子中，基因组RNA 5'端有O型帽结构（含m7G），而在感染细胞中，甲病毒RNA除了m7G帽结构外，少数病毒RNA还含有m2,7G和m2,2,7G的帽核苷酸。甲病毒RNA 3'端Poly(A)尾比真核mRNA和其他病毒RNA平均短70个核苷酸。无Poly(A)尾的病毒核糖核酸则不具备感染性。甲病毒和风疹病毒基因组分为两个编码区段，每个区段分别含有一个长的开放阅读框。5'端2/3基因组编码病毒的四种非结构蛋白，主要是病毒复制酶和转录酶。3'端1/3基因组编码病毒的结构蛋白，即核心蛋白和糖蛋白。两个区段之间为非编码的连接区。甲病毒连接区长40至50 nt，含有结构蛋白mRNA的转录起始信号。其基因组5'端还有一个60至80 nt长的非编码区，3'端有121至524 nt长的非编码区。病毒基因组有三个较为保守的区域：①5'端非编码区有51 nt长的保守序列，可形成发夹结构；②3'端靠近Poly(A)尾有19 nt长的保守序列，对从基因组转录有重要作用；③连接区内有21 nt长的保守序列，可能是启动子，启动结构蛋白mRNA的转录。5'末端可形成一个较保守的茎-环结构。

甲病毒感染细胞后，49S的基因组核糖核酸即作为mRNA，首先翻译出一个多聚蛋白前体，这一多聚蛋白被逐步分解成四种非结构蛋白，即nsP1、nsP2、nsP3和nsP4，它们在基因组上的顺序为NnsP1nsP2nsP3nsP4C。nsP1可能参与病毒RNA帽结构的形成以及起始负链RNA合成，nsP2既是非结构蛋白前体的Caspase-3，也可能是一种病毒RNA复制所需的螺旋酶，nsP3也是RNA复制所必需的，nsP4被认为是一种病毒RNA聚合酶。这四种蛋白质构成了病毒复制酶/转录酶系统，这对于合成病毒基因组的负链拷贝和从负链转录病毒结构蛋白mRNA至关重要。风疹病毒非结构蛋白加工的具体情况尚不清楚，但该病毒的非结构蛋白前体也有一些与甲病毒类似的功能核心肽段，虽然这些核心肽段在风疹病毒基因组上的排列顺序不同于它们在甲病毒基因组上的排列顺序。病毒结构蛋白是由基因组负链转录的mRNA翻译而成的，因此也称为晚期蛋白。甲病毒结构蛋白mRNA长约4100 nt，是亚基因组RNA，具有5'端帽结构和3'端Poly(A)尾，沉降系数26S，因此通常称为26S RNA。其长度的变化反映了各个病毒成员基因组3'端非编码区长度的不同。在感染细胞中，26S 核糖核酸浓度较高，翻译效率也较高。与49S RNA一样，26S RNA先翻译出一个多聚蛋白前体，这个前体在刚刚合成时就会立即被酶解，首先产生核心C蛋白。研究表明，这一酶解是由C蛋白自身催化完成的，因为它含有丝氨酸蛋白酶的活性位点。C蛋白产生后不久（5至7分钟）就与病毒基因组RNA结合，形成核衣壳。C蛋白的N端一半与基因组RNA结合。C端一半参与核衣壳的形成，在病毒释放过程中与糖蛋白相互作用，此外还有自身的蛋白酶活性。某些甲病毒如SFV有E3，其E2较小。大部分甲病毒的E2较大，因为E3成为E2的一部分，并未被加工切割。E2和E1构成功能性异二聚体，形成了病毒囊膜的纤突，E2的膜内区与核衣壳结合，其膜外区携带了甲病毒的主要中和性抗原位点。E1也有一个中和性抗原位点，其保守区有细胞融合特性，可以吸附红细胞，但E1和E2的抗体都能够阻止血凝反应。6K蛋白位于E2和E1之间，是一个内部的信号序列，可以使E1进入内质网。E1与E2在进入时就已经被糖基化，然后通过高尔基体运输到细胞质膜。动脉炎病毒的结构蛋白是由六种亚基因组mRNA翻译而成的。

披膜病毒的复制周期始于病毒与易感细胞的结合，结束于新生病毒从细胞膜释放出来。该病毒的复制发生在细胞质中。在细胞中，病毒特有的生物活动主要分为三个阶段：①病毒基因组的复制；②病毒结构蛋白的合成与成熟；③病毒粒子的装配。披膜病毒与细胞的结合是受体介导的，但目前尚未分离鉴定出这一特定受体。病毒与细胞的结合依赖于环境的pH值和离子强度（较低的pH值和离子强度能够促进病毒与细胞结合），或许更依赖于病毒与细胞间的相对电荷状态。病毒依靠其囊膜表面的纤突与细胞结合，随后通过细胞胞吞进入细胞质，在细胞质中被包裹形成酸性吞噬小体（endosome）。在低pH环境中，病毒囊膜与吞噬小体膜融合，从而导致病毒糖蛋白的构象发生变化，核衣壳随后进入细胞质，并脱壳并释放出基因组核糖核酸。这就是甲病毒进入细胞的“吸附胞吞”（adsorptive endocytosis）机制。此外可能存在其他进入细胞的机制，尤其是在节肢动物门细胞中，形成这种酸性吞噬小体似乎并不是甲病毒感染所必需的。病毒进入细胞约1小时后，脱衣壳的病毒RNA即作为mRNA合成四种非结构蛋白，以启动病毒的复制。在复制过程中，基因组5'和3'端非编码区以及26S RNA启动子上游均存在一些顺式调节元件，用于调控负链和正链RNA的合成。在感染细胞中，存在49S和26S两种正链核糖核酸。49S RNA既是基因组RNA，又是非结构蛋白的mRNA，26S RNA是结构蛋白mRNA，它们均由全长负链拷贝转录而来。全长负链RNA的合成是病毒基因组RNA复制的开端，感染后1小时即可发生。感染后约3小时，49S和26S RNA开始合成。新合成的49S RNA有三种命运：①作为mRNA与细胞中的核糖体结合，从而合成病毒的非结构蛋白；②作为模板，继续复制全长负链拷贝；③与核心蛋白结合，包装成核衣壳。在病毒核糖核酸合成的整个过程中，负链只占整个RNA合成量的10%，感染后5至6小时，负链合成即停止，而正链的合成可以在稳定的速率下继续数小时。在感染早期，26S RNA量相对较多，到了后期49S RNA则相对占优势。但在整个感染周期中，26S RNA占绝对优势，其与49S RNA的摩尔比为3:1。49S RNA还需要包装成核衣壳，这样在翻译过程中，26S RNA与核糖体形成的配位化合物是49S RNA的十倍。所以在感染细胞中很容易检测到病毒结构蛋白，而非结构蛋白因合成量太少，再加上它合成于感染早期（在细胞蛋白合成终止之前），因此难以检出和分离。感染后2小时，在感染细胞中就能检测到病毒结构蛋白。其中C蛋白产生后，很快就与病毒核糖核酸结合，组装成核衣壳。结构性糖蛋白通过信号序列插入到内质网，随后转运到高尔基体和细胞质膜，在转运过程中被糖基化和酯酰化，成为一种跨膜蛋白，最后与核衣壳包装成病毒粒子，由细胞表面出芽释放。病毒感染可能导致脊椎动物宿主细胞的蛋白质合成中断，进而导致细胞死亡（溶细胞性感染）。但病毒感染不会导致蚊细胞蛋白质合成的中断，因此蚊细胞免于死亡（非溶细胞性感染），病毒则形成持久性感染并长期生存。病毒在蚊细胞中的装配似乎与在脊椎动物细胞中的有所不同。根据宿主细胞和传代条件的不同，披膜病毒在高浓度传代过程中可能出现缺失干扰颗粒（DI颗粒），在DI颗粒中病毒核糖核酸也是缺失的，大约只有正常RNA的一半，甚至五分之一，这叫做缺失RNA。缺失RNA通常保留病毒复制与包装的识别序列。