视蛋白（opsin）是感光物质的主要组成部分，其中动物视蛋白种类多，分布广，包括视觉系统中的视蛋白和非视觉系统中的视蛋白两大类，在视觉成像和生物钟昼夜节律同步调节方面起着至关重要的作用。

视蛋白（opsin），是一种膜蛋白，分子量约为30~50kDa。它包括1个胞外氨基末端、7个跨膜区和1个胞内羧基末端，属于G蛋白偶联受体（G protein-coupled receptor,GPCR）超家族。

视蛋白广泛分布于动物和微生物中，古菌、细菌、真菌等非动物视蛋白与动物视蛋白具有相似的三维结构，但它们在氨基酸序列上明显不同。

根据分子系统学分析和功能不同，视蛋白可分为7个亚家族，它们分布于视网膜、脑、睾丸、皮肤等组织，具有视觉感光功能和一些非视觉功能，如调节生物昼夜节律、参与瞳孔对光反射、作为一种视黄醛光异构酶等。此外，有一些视蛋白功能未知，有待于进一步的研究。

视蛋白是一庞大的家族，目前（21世纪初）已发现的视蛋白已超过一千种，分属于不同的亚系，根据其是否直接参与视觉成像可分为视觉系统视蛋白（visual opsins）和非视觉系统视蛋白（non-visual opsins），在漫长的进化过程中，同种亚系的视蛋白在不同的脊椎动物间仍保持着较高的同源性，75%以上的氨基酸序列基本一致，而同个动物中不同亚系的视蛋白间则只存在25%一40%的一致性。

1、视杆细胞中的视蛋白

视杆细胞主要感受弱光（暗视觉），无色觉功能。

2、视锥细胞中的视蛋白

视锥细胞中的视蛋白根据其吸收光谱范围的不同可进一步分为长波长视蛋白（L型视蛋白）、中波长视蛋白（M型视蛋白）、短波长视蛋白（S型视蛋白）和超短波长视蛋白（UV型视蛋白）四个亚组。

S型视蛋白基因来自第7对染色体，L型视蛋白和M型视蛋白基因位于X染色体上，两者基因呈头尾相连串联排列。研究表明，L型视锥细胞、M型视锥细胞和S型视锥细胞的敏感峰值分别为565nm,53 5nm和440nm，L 型和M型视锥细胞对整个可见光波段（380nm一760nm ）敏感，而S型视锥细胞的敏感区域约在380- 550nm波长范围。可见L型视锥细胞和M型视锥细胞的敏感峰值比较相近，这与他们视蛋白基因同源性较高相对应。

视锥细胞则主要感受强光（明视觉）和色觉。其视蛋白与11一顺视黄醛相结合形成视色素，当感光时，视色素中的11一顺视黄醛在光作用下转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，通过视蛋白激活与其相连的G:蛋白，经过胞内的磷酸化级联反应导致细胞膜上阳离子通道关闭，使细胞膜超极化，形成超极化的感受器电位，经传导到大脑后产生视觉。视网膜内经上述过程产生的全反视黄醛，虽少部分可经异构酶作用缓慢地重新异化成为11一顺视黄醛，但大部分被还原成全反视黄醇，经血流至肝脏变成11一顺视黄醇，尔后再随血流返回视网膜氧化成11一顺视黄醛，合成视色素。

非视觉系统视蛋白相对于经典的视杆视锥细胞视蛋白有着更为庞大的成员组，且分布广泛，包括了与昼夜节律相关的视蛋白以及光敏感性的异构酶等。除了眼内的视网膜神经节细胞、水平细胞、双极细胞、色素上皮细胞、虹膜组织外，尚分布于脑内、皮肤组织等。它们种类繁多，功能各异，但有的与光照下生物钟的昼夜节律性相关，有的尚参与瞳孔对光反射，有的则起到一光敏感性异构酶的作用，将全反视黄醛重新异化成11一顺视黄醛，间接参与视觉成像，它们的许多功能及与视觉成像系统的关系尚有待进一步的研究。

1、黑视蛋白

黑视蛋白（melanopsin）见于脊椎动物中，但它与无脊椎动物的视蛋白具有更高的同源性。且黑视蛋白在脊椎动物的种间差异性较大，与其相连的G蛋白类型也不同于视锥视杆中的视蛋白，它受光刺激后可引起细胞膜的去极化反应而非超极化。

2、视网膜色素上皮一G蛋白藕联受体和周视蛋白视网膜色素上皮一G蛋白藕联受体（retinalp igmentepithelium-retinalG -proteinr eceptor,R GR）

是最先从脊椎动物中发现的非视觉系统的视蛋白，位于原发性视网膜色素变性上皮（RPE）细胞和Miiller细胞膜上，实为一种光敏感性的异构酶，将全反视黄醛重新异化成为11一顺视黄醛，从而为感 光细胞提供原料，并参与视杆细胞所引导的视觉通路。

周视蛋白（peropsin）被发现只在RPE细胞中 有表达，分布于RPE细胞的微绒毛上。

3、其他非视觉系统中的视蛋白

包括许多其他的家族成员，如神经视蛋白（neuropsin）、脑视蛋白（encephalopsin）等。神经视蛋白是近年来于哺乳纲身上发现的一种视蛋白，它被发现表达于人的RPE细胞、某些眼部肿瘤组织以及脑部神经组织和脊髓中，其功能尚未完全明了。

视蛋白是眼部感知光线的第一站，它通过与其藕联的G蛋白及磷酸化级联反应将光信号放大并通过一系列信号传导途径将信息传递至大脑。每种视蛋白均有其特定的光谱敏感峰值及范围，其对于外界光线不同程度的兴奋，形成了人体规则的24小时昼夜节律及眼前五彩缤纷的世界等。视蛋白的基因突变、结构功能异常均可引起严重的视觉障碍、体内生物钟紊乱等。

视网膜色素变性（retinitisp igmentosa,R P）是一类以进行性视网膜感光细胞和RPE细胞功能丧失为表现的遗传性疾病。研究表明RP具有遗传异质性，已证实的人类RP遗传位点多达50多个，其中视紫红质（rhodopsin,RH O）基因由于其编码的视蛋白仅在视杆细胞中专一性表达，从而成为研究RP分子缺陷的第一个候选基因，并且可能是RP最常见的病因。RHO基因的347密码子可能为一个突变的高发位点，其突变改变了视紫红质竣基末端与其转运密切相关的氨基酸序列，导致视蛋白无法被有效转运至视杆细胞的外节，而堆积在胞内，干扰了细胞的新陈代谢，从而引发视杆细胞的凋亡，且其突变均可导致严重类型的RP，10 岁之前就会发生夜盲。RHO基因106密码子的杂合突变则引起视蛋白膜盘内第一肤链环的结构变异，干扰视蛋白桶状结构的形成，在临床上表现为轻型的RP。

色觉异常多数为遗传性疾病，由视蛋白的基因及其结构功能异常所致，少数亦可由某些眼部疾病引起。

对于非视觉系统视蛋白的进一步研究发现，黑视蛋白在人体昼夜节律和瞳孔对光反射方面发挥着至关重要的作用，人体的每一生理功能均表现出高度精密和稳定的昼夜节律性，生物钟的“失灵”，亦可为机体带来疾病。

对于黑视蛋白的进一步研究也对传统意义上的“盲眼”提出了异议，让人们对于眼球摘除手术的实施更为慎重。

有研究发现，红光照射下饲养的豚鼠 可致其眼轴加长，且伴有RPE细胞分泌生长因子以 及巩膜胶原代谢的动态变化，使其向近视化发展，而黄光、蓝光组与对照组相比则无显著差别。研究均提示色觉系统在近视的发生发展过程 中有着特殊的地位。

2012年10月，一项研究显示，对于视觉具有关键作用的感光蛋白——视蛋白，其进化出来的时间可能比此前认为的更早且经历了更少的遗传变化。视觉的遗传起源仍然不清楚，这部分是由于对最早拥有视蛋白的动物界之间的系统发生学关系的报告的不一致。通过发现视蛋白进化的关键步骤，该研究提供了视蛋白进化方式与进化时间的详细图景。这组作者说，这些发现为理解包括人类在内的动物视觉起源提供了基础。

科学家最新研究表明，动物的视觉能力进化形成于7亿年前的水母生物，这是最早形成探测光线能力的生物。