细胞膜受体是指细胞表面上能够识别、结合特定生物活性物质（配体）的分子，这些分子能够触发一系列物理化学变化，从而导致特定的生物效应。细胞膜受体在细胞内外环境变化的情况下，能够影响细胞内部的生理过程。

细胞膜受体通常是嵌入在膜脂质双分子层中的膜蛋白质。这些蛋白质通常由两个亚单位组成：一个是暴露在细胞膜外部的调节亚单位，负责识别和结合环境中的特异化学物质；另一个是暴露在细胞内部的催化亚单位，常见的例子是无活性的腺苷酸环化酶（AC）。受体与配体的结合具有高度特异性。当配体与靶细胞膜上的特异性受体结合时，调节亚单位会发生构型变化，激活膜上的AC，促进细胞内一系列生物化学反应的发生，进而引起靶细胞生理功能的改变。然而，也有一些膜受体与配体结合后不会立即引发细胞内生化反应，而是通过改变细胞膜对离子的通透性来产生生理效应。“受体”这一术语最初是在19世纪末20世纪初出现的，最初指的是药物与靶细胞上互补的分子结合后发挥作用的情况。随着研究的发展，受体的概念已扩展到包括药物之外的信息分子与细胞的相互作用。

细胞膜可能包含多种不同的受体，例如脂肪细胞膜上就有盐酸肾上腺素、胰高血糖素、胰岛素等多种激素受体。这些受体的数量因种类而异，且在同一受体的不同细胞膜上的数量也可能不同。一般来说，受体的密度约为10^3~10^4个/细胞，但在电鳐电器官上的乙酰胆碱受体密度和数量相对较大，可达10^4~10^5微米²或10¹¹个/细胞。受体的数量在正常生理条件下保持稳定，但也受到细胞生理状态和外界环境变化的影响。受体在膜上的分布不均匀，常以聚集体的形式存在。

受体的调节涉及多个因素和途径。在正常生理状态下，受体的数量会随微环境的变化而上下波动，这是所谓的上调或下调调节。配体浓度对受体调节起重要作用，例如，当人体血液中胰岛素浓度较高时，靶细胞上的胰岛素受体浓度就会下降。此外，受体间的相互作用可以通过“负协同效应”进行调节，即受体与配体结合后，受体会与周围的其他受体相互作用，导致受体亲和力下降，从而使配体从受体上解离出来。

在机体中发现了针对某些受体的自身抗体。例如，1975年在美国发现了一种β型严重胰岛素抵抗症患者中有胰岛素受体的自身抗体。这些抗体与受体结合后，虽然能模拟胰岛素的一些作用，如抑制脂肪分解和促进葡萄糖转运和利用，但随着时间推移，细胞对受体结合后的生物化学反应变得不敏感。同时，抗体的存在还会降低受体对胰岛素的亲和力，导致临床上出现严重的胰岛素抵抗症状。除了胰岛素受体外，儿茶酚胺受体、乙酰胆碱受体、促甲状腺素受体等在病理性状况下也都发现了相关的自身抗体。

20世纪60年代提出了第二信使假说，认为激素分子与细胞膜受体结合后并不会直接进入细胞。结合激素的受体能够激活膜上的腺苷酸环化酶（AC），使得ATP转化为环磷酸腺苷（cAMP），后者被称为第二信使，能够引发细胞内一系列生化反应，最终产生生物效应。例如，盐酸肾上腺素与肝细胞表面受体结合后，能够激活AC，促进cAMP的合成，进而激活蛋白激酶等一系列酶蛋白，最终导致糖原分解为葡萄糖，提高血糖水平。其他激素如促肾上腺皮质激素（ACTH）、促卵泡激素（FSH）、胰高血糖素和儿茶酚胺激素等，也都是通过与各自的靶细胞受体结合，激活AC产生cAMP。尽管这些激素在细胞膜上有各自的专一受体，但AC则是共享的。激素分子与膜受体结合形成复合体后，会在膜上进行侧向移动，直到遇到AC并偶联才会导致AC的构象变化和激活。一旦激素稀释或解离，受体和AC又会经过移动恢复到非偶联状态，这就是所谓的“受体流动假说”。

神经递质有很多种，每种都有对应的受体。对于乙酰胆碱来说，在脊椎动物中至少有两种受体，分别是尼古丁胆碱能受体和蕈毒胆碱能受体。前者分布在自主神经节、中枢、电鳗的电器官等的细胞膜中，与烟碱结合后快速激活离子通道，开放时间短暂。后者存在于副交感神经、平滑肌等组织中，与蕈毒结合后缓慢激活离子通道，开放时间较长。这两种受体之所以能够与乙酰胆碱结合，是因为它们具有与乙酰胆碱不同的基团相匹配的结构。在中枢神经系统，前一神经元的轴突末梢兴奋时，突触处细胞质内的乙酰胆碱储存在囊泡中，通过与突触前膜融合释放至突触间隙，随后与突触后膜上的受体结合，使突触后的神经元兴奋，继续传递神经冲动。释放的乙酰胆碱如果作用于效应器，如肌肉，则会引起肌肉收缩。乙酰胆碱与肌细胞受体结合后，会引起受体构象变化，打开离子通道，使膜对钠离子和钾离子的通透性瞬间增加，导致膜电位去极化，引起肌肉收缩。一个与乙酰胆碱结合的受体能够导致大量的离子通过，显示出受体的放大作用。

许多毒素也是通过与细胞膜上的受体结合后产生效应的。例如，霍乱毒素是霍乱弧菌产生的外毒素，由A、B两种亚单位组成。A亚单位分为A1和A2两部分，由二硫键连接。B亚单位与细胞膜上的受体结合，A1亚单位具有激活AC的功能。霍乱毒素的受体是一种神经节苷脂，毒素与受体结合后可能会引发一系列反应，如受体构象变化，A1亚单位激活AC的过程中将辅酶I（NAD）中的腺二磷核糖转移到细胞膜中的一种蛋白质上。正常情况下，鸟三磷通过与这种蛋白质结合激活AC，但鸟三磷不易被水解，延长了AC的作用时间和生物效应的持续时间。

凝集素是一类能够与动植物细胞表面受体特异性结合并产生生理效应的特殊蛋白质。它们通过与细胞表面低聚糖结构决定簇的交互作用导致细胞发生凝集，因此也被称为凝集素。凝集素与受体的结合部位不仅限于末端的糖残基，还包括多糖核心部位。不同的凝集素可以有不同的专一受体，也可以有共同的受体。总体来说，凝集素受体的专一性不如抗原抗体的专一性强。凝集素能够引发多种生理效应，如细胞凝集、淋巴细胞分裂、膜透性变化、受精卵过程、吞噬和细胞增殖等。